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Transcrição de vídeo

RKA11E - Nós já vimos que as enzimas ajudam a catalisar reações. Então vamos dizer que nós temos uma enzima, e aqui nós temos o substrato, que vai se ligar ao sítio ativo na enzima, ok? Aqui na enzima. E a enzima vai então, catalisar a reação. Deixa o substrato, por exemplo, não sei, quebrando em duas moléculas. Então, depois da reação, nós teremos, nós teremos a enzima que não está modificada, mas a reação foi catalisada. Então nós teremos agora duas moléculas menores que são resultado dessa catalisação. Vieram então desse sítio, esse sítio ativo, ok? Neste vídeo nós vamos falar como isto pode ser inibido, como este processo pode ser inibido. Mais especificamente, falaremos de inibição competitiva. Inibição competitiva. O caso clássico de inibição competitiva é que existem moléculas que competem pelo sítio ativo com o substrato. Então, como a forma que nós encontramos disso nos livros, nos livros didáticos. Vamos supor aqui, que aqui nós temos o sítio ativo. Então aqui nós temos o sítio ativo, e o substrato, vamos supor aqui que nós vamos pegar esse primeiro cenário. O substrato irá se ligar ao sítio ativo, mas vamos supor que temos uma essa outra molécula que vai competir com o substrato para se ligar ao sítio ativo, ok? Então, o que acontece aqui, vamos colocar aqui a molécula, a enzima e aqui nós temos esta outra molécula ligada ao sítio ativo. E aqui o substrato que iria se ligar ao sítio ativo, está agora impedido de se ligar lá porque o sítio já está ocupado. Então, podemos dizer que eles estão competindo pelo sítio ativo, ok? O substrato e esta outra molécula. Uma outra forma de emissão competitiva é a inibição alostérica, inibição competitiva alostérica. Ok. Então, o sítio alostérico é um outro sítio que não aquele em que acontece a reação. Então o que acontece nesse caso, vamos colocar aqui a enzima, o competidor não vai se ligar ao sítio em que o substrato iria se ligar. O que vai acontecer é que ele vai se ligar a um outro sítio, que é o sítio alostérico, e isso vai modificar a conformação da enzima, de uma certa forma, que vai impedir que o substrato tenha acesso a esse sítio ativo. Então, vamos desenhar aqui o substrato. Ele também não vai conseguir se ligar aqui ao sítio ativo. Agora, se o substrato tivesse se ligado primeiro, antes do inibidor, então o efeito seria o mesmo. Essa ligação do substrato no sítio ativo também mudaria a conformação da molécula, e impediria que o inibidor chegasse ao sítio alostérico, ok? Então podemos dizer que quem chegar primeiro, vamos dizer assim, consegue se ligar à enzima, seja o substrato ou inibidor. Ok? É importante enfatizar que a inibição alostérica também é competitiva. Porque afinal de contas, quem chega primeiro ganha a enzima. Seja o substrato, seja o inibidor. Então também, digamos que tem uma competição aqui, acontece uma competição. Bem, pessoal, espero que vocês tenham gostado. Por hoje é só, e até o próximo vídeo!
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