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Biblioteca de Biologia
Curso: Biblioteca de Biologia > Unidade 7
Lição 6: Regulação enzimáticaCofatores enzimáticos e coenzimas
Cofatores e coenzimas (cofatores orgânicos) que ajudam as enzimas a catalisar reações.
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Transcrição de vídeo
RKA11E - Nós já falamos sobre
enzimas em outros vídeos, e o que eu quero falar neste vídeo é sobre os cofatores que são ajudantes, vamos dizer assim, das enzimas. As enzimas facilitam as reações, elas
diminuem a energia de ativação das reações. Você já deve ter visto em algum livro-texto,
o desenho de uma enzima mais ou menos dessa forma aqui, e aqui neste local, esta aberturazinha aqui, eles desenham um substrato. Você pode encontrar isto aqui como chave-fechadura. E é claro que este tipo de esqueminha ajuda a gente a entender o funcionamento de uma enzima, de uma reação que envolve uma enzima.
Não podemos deixar de lembrar que é apenas um esquema didático, mas a realidade é bem diferente disso aqui. Quando nós falamos de enzimas, nós estamos falando de proteína pelo menos na maioria delas. Então as enzimas são essas cadeias
polipeptídicas super complexas. Na verdade, então, o desenho de uma enzima seria melhor representado por uma coisa mais ou menos assim, um pouco bagunçado, talvez aqui com um pedaço de Alfa-hélice. O substrato ele fica aqui neste emaranhado da proteína. Veja aqui um exemplo. Essa aqui é uma hexoquinase, um modelo da hexoquinase, e este aqui seria um ATP, e ali no fundo a glicose,
que vai ser fosforilada. Neste vídeo, vamos nos focar nos cofatores que participam das reações enzimáticas. Por exemplo, aqui o íon magnésio, que é positivo, ele faz com que os elétrons do grupo fosfato aqui, eles abram espaço para que o
oxigênio possa se ligar ao fósforo. Então estes íons magnésio são oficialmente parte da proteína, e são eles que nós chamamos de cofatores. Por exemplo,
ele ficaria aqui. E eles são estritamente necessários, são
cruciais para o funcionamento da enzima. Então, nos livros-texto você ver uma coisa
mais ou menos assim, que seria aqui o fator. E mais uma vez, os cofatores nada mais são que partes da enzima que não são proteínas,
não são proteicas, não são polipeptídeos. Como é o caso por exemplo aqui
do íon magnésio que acabei de falar. E ele está envolvido na performance da enzima. E quando falamos, por exemplo, de
vitaminas e minerais, estamos falando justamente desses cofatores. As vitaminas e os minerais participam das reações enzimáticas, elas são cofatores para enzimas. Então aqui nesse desenho, essas bolinhas verdes aqui são justamente os cofatores. Então, cofatores são as partes
não proteicas da enzima. E nós podemos subdividir os cofatores em orgânicos e inorgânicos. Nós temos cofatores inorgânicos, que um exemplo seria por exemplo, magnésio que nós acabamos de falar. O cálcio também seria um exemplo. Muitas vezes eles funcionam assim, porque eles têm carga,
mas nós também temos os cofatores orgânicos, e são aqueles que envolvem carbono, certo? Algumas vezes os cofatores orgânicos são chamados de coenzimas e existem vários exemplos. Este aqui por exemplo, é o lactato desidrogenase. Lembrando que "ase" designa enzima, é um sufixo para enzima. Possui coenzima,
uma da qual se ouvir falar bastante, que é a NAD, N-A-D. Repare o que NAD não é simplesmente um íon, ele é uma molécula completa que possui carbono e por isso, é chamada de orgânica, ok? Ela não é formalmente uma proteína, não faz parte da cadeia de aminoácidos da enzima, por isso chamamos ela de cofator ou coenzima, por ser orgânica. E assim, como qualquer cofator, o NAD
permite que a enzima lacto desidrogenase cumpra a sua função catalisadora. E esta coenzima particularmente, facilita a transferência dos íons hidreto. Os íons hidreto são hidrogênio com
elétrons carregados negativamente. E o NAD, que é positivo, consegue aceitar então este hidrogênio negativo, negativamente carregado formando o NADH, o NADH. Então esta aqui é a estrutura do NAD,
a estrutura molecular. E este carbono aqui, ele é capaz de pegar o íon hidreto, pegar e liberar este íon. Então essa parte é mais ativa na molécula. Isso a gente vai falar um pouquinho mais para frente em outro vídeo. E o nome aqui essa molécula nicotinamida adenina dinucleotídeo descreve exatamente a estrutura molecular dela. A nicotinamida é este pedaço aqui da molécula,
é a parte que aceita ou libera o hidreto. Ok? A adenina que também está presente no
DNA, no RNA e no ATP, é esta parte aqui da molécula. E dinucleotídeo, bem, nós temos
dois núcleos que estão ligados aqui. Se nós olharmos para este
pedaço aqui separadamente, para reconhecer aqui que seria um pedaço de RNA,
seria a mesma estrutura presente no RNA. E se nós incluíssemos tudo isso, toda essa parte aqui, este seria o ADP. Ok? Nós temos um núcleo aqui,
que inclui a nicotinamida, e este outro, que é essa parte aqui de
baixo com adenina, são os dois núcleos. E é por isso que é dinucleotídeo. É muito interessante porque você pode perceber, essas estruturas se repetem em outras moléculas biológicas. Então existem vários tipos de cofatores, não é só o NAD, que é um cofator, a vitamina C por exemplo, é uma vitamina que funciona como cofator de enzimas, um cofator muito importante. Outro exemplo é o ácido fólico, que também é uma coenzima, então todos eles ajudam a facilitar reações químicas, reações bioquímicas. Então se nós tivemos aqui uma enzima, vamos desenhar aqui os substratos,
vamos fazer de verde. É o que a enzima vai tentar catalisar e os íons ou as coenzimas,
os cofatores estariam também presentes aqui na enzima facilitando esta catalisação. Bem, pessoal, por hoje é só. Espero que vocês tenham gostado e até o próximo vídeo!