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Transcrição de vídeo

RKA11E - No vídeo sobre inibição competitiva, vimos que o substrato e o inibidor, ou potencial substrato, competem pelo sítio ativo da enzima, e aquele que chegar primeiro ao sítio ativo é quem toma a enzima. Se o inibidor chegar primeiro ao sítio ativo, então o substrato não conseguirá se ligar a ele, que já está ocupado, e é claro nenhuma reação vai ser catalisada. Por outro lado, se o substrato chegar primeiro, então o inibidor não consegue se ligar ao sítio, que também já está ocupado, e a reação ocorre. Quando falamos sobre a inibição competitiva, nós estamos falando sobre o substrato e o inibidor competindo pelo mesmo sítio ativo, ok? Mas também existe este outro tipo de inibição competitiva, que é a inibição competitiva alostérica. Neste caso, os dois ainda estão competindo pela enzima e também é uma questão de quem chegar primeiro. Mas o inibidor não se liga ao sítio ativo, ele se liga a um outro sítio chamado sítio alostérico, que fica em outra parte da enzima. Mas a ideia é a mesma. Agora, se o substrato se ligar primeiro ao sítio ativo, então a molécula, a enzima, vai mudar sua conformação e o inibidor não vai conseguir se ligar mais ao sítio alostérico. Bem, então esta é a ideia básica da inibição competitiva, que nós já vimos em outro vídeo. Neste vídeo aqui, nós vamos ver um pouquinho sobre inibição não competitiva, do que se trata este tipo de inibição. Então, a inibição não competitiva. Bem, basicamente, ambos podem se ligar, o inibidor e substrato, e eles não se afetam mutuamente, ok? Eles não competem pela enzima. Não é questão de quem chega primeiro. Então temos aqui a enzima. Então, vamos supor que o substrato se ligou aqui nesse sítio ativo, e a reação então vai acontecer, ok? Ela vai ser catalisada. Se ligou aqui no sítio ativo, e a reação vai ser catalisada, formando aqui os produtos. Bem, neste tipo de inibição aqui, quando o substrato se liga, ele não impede, não impede que o inibidor se ligue também. Então, um inibidor aqui esse rosa mais clarinho, ele se liga ao sítio alostérico, e eles não estão competindo pela enzima porque ambos estão ligados. Mas agora o que acontece é o seguinte, quando o inibidor se liga no sítio alostérico, ele impede que a reação ocorra, ok? Então, agora nós temos, nós temos aqui vamos fazer a enzima aqui. Não vai acontecer uma reação. Então, o que acontece aqui é que o substrato não se transforma em dois produtos, e eles se soltam da enzima, tanto o substrato quanto o inibidor. Então, nós chamamos de inibição não competitiva sempre que o inibidor não impede que o substrato se ligue ao sítio ativo, ou o contrário, o substrato também não impede que o inibidor se ligue. Os dois conseguem se ligar à enzima, mas a reação é inibida, quando o inibidor se liga à enzima. E o inibidor pode se ligar até em um sítio bem próximo do sítio ativo, onde está o substrato, isso não tem importância. É inibição não competitiva sempre que os dois conseguem ficar ligados ao mesmo tempo. Bem, nessa situação aqui, imagina que nós temos o inibidor ligado aqui, próximo do sítio ativo, e aqui nós temos o substrato. E esta reação não vai acontecer, ok? Não é uma inibição competitiva, os dois estão ligados aqui à enzima, mas a reação não está acontecendo. O inibidor ele impede que a reação aconteça. Bem, pessoal, por hoje é só. Espero que vocês tenham gostado e até o próximo vídeo!
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