If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

Se você está atrás de um filtro da Web, certifique-se que os domínios *.kastatic.org e *.kasandbox.org estão desbloqueados.

Conteúdo principal

Enzimas e o sítio ativo

Enzimas como catalisadores biológicos, energia de ativação, o sítio de ativação e efeito ambiental na atividade da enzima.

Introdução

Quando eu era criança, eu usava óculos e queria desesperadamente um par de lente de contatos. Quando finalmente me permitiram usar lentes, parte do acordo era de que eu deveria cuidar muito, muito bem delas, o que significava limpá-las com soro fisiológico todos os dias, armazená-las em uma solução estéril e, uma vez por semana, adicionar algumas gotas de uma coisa chamada “removedor enzimático.” Eu não sabia exatamente o que era um "removedor enzimático", mas eu aprendi que se você esquecesse de adicioná-lo ou acidentalmente colocasse as lentes nos olhos sem lavá-las, você ficaria com os olhos ardendo por uns bons quinze minutos.
Eu aprendi mais tarde que "enzimático" significava que o removedor tinha uma ou mais enzimas, proteínas que catalisavam reações químicas particulares – nesse caso, reações que removiam a camada de remela que se acumulava em minhas lentes após uma semana de uso. (Provavelmente foi por isso que senti várias "picadas" quando coloquei a lente nos olhos – porque as enzimas também alegremente removiam as remelas diretamente do meu olho). Nesse artigo, veremos mais profundamente o que é uma enzima e como ela catalisa uma reação específica.

Enzimas e energia de ativação

Uma substância que acelera uma reação química—e que não seja um reagente—é chamada de catalisador. Os catalisadores para as reações bioquímicas que ocorrem em organismos vivos são chamados enzimas. Enzimas geralmente são proteínas, apesar de que alguns ácidos ribonucleicos (RNA) também atuem como enzimas.
Enzimas fazem a tarefas crítica de baixar a energia de ativação de uma reação—ou seja, a quantidade de energia que deve ser adicionada para a reação iniciar. Enzimas atuam ligando-se a moléculas reagentes e segurando-as de uma forma que os processos de quebra e formação de ligações químicas ocorrem mais prontamente
Diagrama de coordenadas de reação que mostra o progresso de uma reação com e sem um catalisador. Com o catalisador, a energia de ativação é menor do que sem. No entanto, o catalisador não altera o ∆G da reação.
_Imagem modificada de "Potential, kinetic, free, and activation energy: Figure 5," by OpenStax College, Biology, CC BY 3.0._
Para esclarecer um ponto importante, as enzimas não mudam o valor do ∆G de uma reação. Ou seja, elas não mudam o fato de a reação liberar ou absorver energia. Isso ocorre porque as enzimas não afetam a energia livre dos reagentes ou dos produtos.
Ao invés disso, as enzimas baixam a energia do estado de transição, um estado instável pelo qual produtos devem passar para que se tornem reagentes. O estado de transição está no topo da "montanha" de energia no diagrama abaixo.

Sítios de ativação e especificidade de substrato

Para catalizar uma reação, uma enzima irá pegar (se ligar) uma ou mais moléculas de reagentes. Essas moléculas são os substratos das enzimas.
Em algumas reações, um substrato é quebrado em vários produtos. Em outras, dois substratos se unem para formar uma molécula maior ou trocar pedaços. De fato, em qualquer tipo de reação biológica que você possa pensar, há provavelmente uma enzima para acelerá-la!
A parte da enzima em que o substrato se conecta é chamado de sítio de ativação (uma vez que é aí onde ocorre a "ação" catalítica).
O substrato entra no sítio de ativação da enzima, formando o complexo enzima-substrato.A reação então ocorre, convertendo o substrato em produtos e formando um complexo produtos e enzima. Os produtos então deixam o sítio ativo da enzima.
Imagem modificada de "Enzymes: Figure 2," by OpenStax College, Biology, CC BY 3.0.
As proteínas são feitas de unidades chamadas aminoácidos, e em enzimas que são proteínas, o sítio de ativação adquire suas propriedades dos aminoácidos que o constituem. Estes aminoácidos podem ter cadeias laterais grandes ou pequenas, ácidas ou básicas, hidrofílicas ou hidrofóbicas.
O conjunto de aminoácidos encontrado no sítio ativo, juntamente com suas posições no espaço tridimensional, conferem ao sítio ativo um tamanho, formato e comportamento químico muito específicos. Graças a esses aminoácidos, o sítio ativo de uma enzima encaixa-se unicamente em um alvo específico—o substrato ou substratos da enzima—e os ajuda a passar por uma reação química.

Efeitos do ambiente na função da enzima

Como os sítios ativos estão bem afinados para ajudar que uma reação química ocorra, eles podem ser muito sensíveis a mudanças no ambiente enzimático. Fatores que podem afetar o sítio ativo e a função da enzima incluem:
  • Temperatura. Uma temperatura mais alta geralmente aumenta a taxa de reação, catalizadas ou não por enzimas. Contudo, seja o aumento ou a diminuição da temperatura fora dos limites tolerados podem afetar as ligações químicas no sítio ativo, tornando-os menos compatíveis para se conectar ao substrato. Temperaturas muito altas (para as enzimas animais, acima de 40 C ou 104 F) podem causar a desnaturacão da enzima , que irá perder seu formato e sua atividade.2
  • pH. O pH também pode afetar a função da enzima. Muitas vezes, os resíduos de aminoácidos do sítio ativo têm propriedades ácidas ou básicas que são importantes para a catálise. Mudanças no pH podem afetar esses resíduos e dificultar a ligação dos substratos. As enzimas funcionam melhor em um determinado intervalo de pH, e, assim como com a temperatura, valores extremos de pH (ácidos ou básicos) podem causar desnaturação enzimática.

Encaixe induzido

A correspondência entre o sítio ativo de uma enzima e o substrato não é igual a duas peças de um quebra-cabeça que se encaixam (embora os cientistas tenham pensado que fosse, em um modelo antigo, chamado de modelo "chave-fechadura").
Em vez disso, uma enzima muda de forma ligeiramente quando se liga ao substrato, resultando em um encaixe ainda mais apertado. Esse ajustamento da enzima para encaixar confortavelmente no substrato é chamado de encaixe induzido.
Ilustração do modelo do ajuste induzido de catálise da enzima. A medida que um substrato se liga ao sítio ativo, o sítio ativo muda um pouco de forma, segurando o substrato mais firmemente e se preparando para catalisar a reação. Depois que a reação ocorre, os produtos são liberados do sítio ativo e se difundem.
Imagem modificada de "Enzymes: Figure 2," by OpenStax College, Biology, CC BY 3.0.
Quando uma enzima se liga ao seu substrato, sabemos que ela diminui a energia de ativação da reação, permitindo que isso aconteça mais rapidamente. Mas, você pode se perguntar, o que a enzima faz ao substrato para tornar a energia de ativação mais baixa?
A resposta depende da enzima. Algumas enzimas aceleram as reações químicas reunindo dois substratos na orientação certa. Outras criam um ambiente dentro do sítio ativo que é favorável à reação (por exemplo, um ambiente ligeiramente mais ácido ou não polar). O complexo enzima-substrato também pode diminuir a energia de ativação dobrando as moléculas do substrato de uma forma que facilita a ruptura da ligação, ajudando a alcançar o estado de transição.
Finalmente, algumas enzimas diminuem as energias de ativação ao participar, elas mesmas, da reação química. Ou seja, resíduos do sítio ativo podem formar ligações covalentes temporárias com as moléculas do substrato como parte do processo de reação.
Uma palavra importante aqui é "temporária". Em todos os casos, a enzima retornará ao seu estado original ao final da reação — não ficará ligada às moléculas que reagem. Na verdade, uma marca registrada das enzimas é que elas não são alteradas pelas reações que catalisam. Quando uma enzima termina a catalisação de uma reação, ela libera o produto (ou produtos) e está pronta para o próximo ciclo de catálise.

Explore além da Khan Academy

Quer saber mais sobre o efeito da temperatura na função das enzimas? Confira esta imagem interativa do LabXchange.
Quer saber mais sobre o efeito do pH na função das enzimas? Confira esta imagem interativa do LabXchange.
LabXchange é uma plataforma on-line gratuita de educação científica criada na Faculdade de Artes e Ciências de Harvard e apoiada pela Fundação Amgen.

Quer participar da conversa?

Você entende inglês? Clique aqui para ver mais debates na versão em inglês do site da Khan Academy.