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Transcrição de vídeo

RKA11E - Nos sistemas biológicos existe todo tipo de reações que são energeticamente favoráveis, mas isto não significa que essas reações ocorrem sozinhas ou de forma rápida. E a fosforilação da que glicose é um exemplo disso. Nós entraremos em detalhes sobre isso em outros vídeos, mas aqui o importante para a gente é entender que a fosforilação da glicose permite que uma série de mecanismos biológicos ocorram. Então aqui, neste grupo hidróxido, nós temos um par de elétrons livres no oxigênio. E nas condições adequadas, estes elétrons vão se ligar aqui no fósforo do grupo fosfato. Esta ligação é energeticamente favorável, quando essas moléculas estão ligadas, elas têm energia mais baixa do que quando elas estão separadas. Este processo de ligação tem um ΔG negativo. Então, este ponto aqui representa o nível de energia das moléculas quando elas estão separadas. E repare, que depois que a reação ocorre, a energia livre diminui. Ou seja, a energia foi liberada neste processo, o que nós consideraríamos como um processo espontâneo. Mas para que a reação realmente ocorra, é necessário sim colocar um pouquinho de energia, e nós chamamos essa energia de energia de ativação. Bem, você pode estar se perguntando: "Por que é que é necessária essa energia de ativação?" Bem, embora este oxigênio aqui com elétrons livres queira se ligar ao fósforo, o fósforo está também cercado de elétrons livres que estão nesses oxigênios aqui ao redor dele. E você bem sabe que cargas iguais se repelem. Para que essa reação realmente ocorra, ou pelo menos para que ela ocorra com maior frequência, ela precisa ser catalisada. Um catalisador é aquilo que faz com que a reação ocorra mais rapidamente. E nos sistemas biológicos, os catalisadores são tipicamente as enzimas. E como é que isso funcionaria aqui para o nosso caso? Bem, a enzima poderia, por exemplo, prover cargas positivas ao redor dessas cargas negativas aqui que estão impedindo a ligação. Abrindo então, espaço para que o oxigênio possa se ligar aqui ao fósforo. Então, o que a enzima faria é diminuir a energia necessária para a reação acontecer. A curva aqui, o gráfico ficaria mais ou menos dessa forma. Mas afinal de contas, o que são essas enzimas que permitem que essas reações ocorram mais rapidamente? Basicamente, enzimas são complexos proteicos, por vezes, são cadeias polipeptídicas acopladas entre si, e podem ter íons associados a elas, mas basicamente, são proteínas. E as moléculas que participarão das reações catalisadas pelas enzimas, nós chamamos de substrato que é o caso aqui da glicose e do ATP. Da enzima que participa da fosforilação da glicose é chamada de hexoquinase. O sufixo "ase" normalmente é usado para designar enzimas. Então a hexoquinase é uma enzima de hexoses, que é o caso aqui da glicose. Então, vamos imaginar aqui que nós temos a hexoquinase, e este pontinho aqui é o ATP. E a glicose é este outro pontinho aqui, então temos os dois substratos. E este local aqui da enzima que ocorre a reação, nós chamamos de sítio ativo. É o local onde os substratos se ligam. E o que acontece é que quando os substratos se ligam neste sítio ativo, eles modificam a conformação da enzima de modo que a reação seja favorecida. E nós chamamos isto de ajuste induzido. Então, as cargas positivas aqui da enzima estariam aqui, nessas cadeias de aminoácidos da enzima. Ou poderiam ser outros íons que estão aqui ligados a essa cadeia polipeptídica, por exemplo aqui no caso da fosforilação da glicose, nós temos o magnésio, e as enzimas tendem a funcionar melhor em condições ideais, em condições ótimas. Elas têm uma condição ótima de temperatura para funcionar, normalmente temperaturas mais elevadas fazem com que as reações ocorram mais rápido porque existe maior energia cinética nas moléculas, elas estão se movimentando mais. A probabilidade de choque entre moléculas é maior, mas se a temperatura for muito alta pode ocorrer um processo chamado de denaturação proteica, ou desnaturação proteica, que a enzima vai parar de funcionar. O pH também influencia a velocidade das reações mediadas por enzimas, então existem pHs ótimos, e pHs que não são tão adequados para que as reações ocorram. E uma coisa interessante pra gente lembrar, é que isso tudo está ocorrendo no nosso organismo. Essas enzimas, essas proteínas e reações estão ocorrendo no seu próprio organismo, no seu próprio corpo. Essas estruturas super complexas estão nas suas células. Então aqui, nós temos a visualização de uma hexoquinase. E para você ter uma noção de escala, esta é uma molécula de glicose, e este é o ATP. Então, estes dois substratos eles se ligam aqui no sítio ativos desta enzima. Então como nós vimos aqui no comecinho do vídeo, o sítio ativos vão ter cargas positivas, que vão abrir espaço para a ligação do oxigênio no fósforo do ATP do oxigênio da molécula de glicose, no fósforo da molécula de ATP. E logo que isso acontece, quando o oxigênio se liga ao fósforo, o balanço de cargas muda novamente. Lembre-se também, que a enzima, a conformação dela está se modificando, a conformação física dela. Os substratos perdem afinidade que eles tinham até então com o sítio ativo da enzima. E eles então se desprendem da enzima, e ela volta à sua conformação inicial. E assim, mais e mais reações podem ser catalisadas por uma mesma enzima. Então aqui nós temos um exemplo tridimensional, e este modelo representa a hexoquinase. A hexoquinase ocorre em várias conformações diferentes, existem vários tipos de hexoquinase. E existem também várias representações de enzimas, essa aqui enfatiza a estrutura de Alfa-hélice da proteína. E esta imagem nos dá uma noção de como é que os substratos podem interagir com a enzima. Esta parte em vermelho aqui representa o ATP e essa aqui do fundo seria a glicose. E repare que eles têm ligações, são dois substratos que estão ligados ao sítio ativo e agora elas podem interagir, a reação pode ocorrer. Bem, pessoal, por hoje é só. Espero que vocês tenham gostado do vídeo e até a próxima!
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