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Curso: Biblioteca de Biologia > Unidade 5
Lição 5: ProteínasIntrodução às proteínas e aos aminoácidos
Diferentes tipos de proteínas. A estrutura e propriedades dos aminoácidos. Formação de ligações de peptídeos.
Introdução
Nós temos a tendência de pensar na proteína como um sinônimo de massa: uma substância homogênea, algo que sua dieta deve conter em uma determinada proporção. Mas, se você já trabalhou em um laboratório de biologia molecular (digamos, durante um estágio de verão), a proteína pode começar ser percebida de uma maneira muito diferente para você.
Como assim? Bem, você pode ver em primeira mão que a proteína não é apenas uma única substância. Em vez disso, existem muitas e muitas proteínas diferentes em um organismo, ou mesmo em uma única célula. Elas existem em todos os tamanhos, formas e tipos que você possa imaginar, e cada uma delas tem um trabalho único e específico. Algumas são peças estruturais, dando forma às células ou ajudando-as a se mover. Outras agem como sinais, à deriva entre as células, como mensagens em uma garrafa. Ainda, outras são enzimas metabólicas agregando ou separando as biomoléculas necessárias para a célula. E é provável que uma dessas participantes moleculares únicas se torne sua durante a sua pesquisa!
As proteínas estão entre as moléculas orgânicas mais abundantes entre os sistemas vivos e têm estruturas e funções muito mais diversificadas do que outras categorias de macromoléculas. Uma única célula pode conter centenas de proteínas, cada qual com uma função única. Ainda que suas estruturas, como suas funções, variem muito, todas as proteínas são feitas de uma ou mais cadeias de aminoácidos. Neste artigo veremos em mais detalhes os blocos de construção, as estruturas e papeis das proteínas.
Tipos e funções das proteínas
As proteínas podem desempenhar uma ampla gama de funções em uma célula ou organismo. Aqui, vamos ver alguns exemplos de tipos comuns de proteínas que você já deve conhecer, e que são importantes na biologia de muitos organismos (na nossa inclusive).
Enzimas
As enzimas atuam como catalisadores nas reações bioquímicas, o que significa que elas aceleram as reações. Cada enzima reconhece um ou mais substratos, que são as moléculas que servem como material de base para a reação de catálise começar. Diferentes enzimas participam em diferentes tipos de reações e podem quebrar, ligar ou reorganizar seus substratos.
Um exemplo de uma enzima encontrada em seu corpo é a amilase salivar, que quebra amilose (um tipo de amido) em açúcares menores. A amilose não tem um gosto muito doce, mas os açúcares menores têm. Por isso, os alimentos ricos em amido normalmente possuem gosto doce quando você os mastiga por mais tempo: você está dando mais tempo para a amilase salivar trabalhar.
Hormônios
Hormônios são sinais químicos de longas distância liberados por células endócrinas (como as células da sua glândula pituitária). Eles controlam processos fisiológicos específicos, como o crescimento, desenvolvimento, metabolismo e reprodução. Enquanto alguns hormônios são baseados em esteroides (veja o artigo sobre lipídios), outros são proteínas. Esses hormônios baseados em proteínas são comumente chamados de hormônios peptídicos.
Por exemplo, a insulina é um importante hormônio peptídico que ajuda a regular os níveis de glicose no sangue. Quando os níveis de glicose plasmática aumentam (por exemplo, após uma refeição), células especializadas do pâncreas liberam insulina. A insulina se liga às células no fígado e em outras partes do corpo, fazendo com que peguem a glicose. Esse processo auxilia o açúcar plasmático a retornar ao seu nível normal, de repouso.
Alguns tipos adicionais de proteínas e suas funções estão listados na tabela a seguir:
Tipos de proteínas e funções
| Papel | Exemplos | Funções |
|---|---|---|
| Enzima digestiva | Amilase, lipase, pepsina | Quebram nutrientes na comida em pequenos pedaços que podem ser absorvidos imediatamente |
| Transporte | Hemoglobina | Transporta substâncias pelo corpo pelo sangue ou linfa |
| Estrutura | Actina, tubulina, queratina | Constroem diferentes estruturas como o citoesqueleto |
| Hormônio sinalizador | Insulina, glucagon | Coordenam a atividade de diferentes sistemas corporais |
| Defesa | Anticorpos | Protegem o organismo de corpos estranhos patógenos |
| Armazenamento | Legumes armazenam proteínas, ovo branco (albumina) | Fornecem alimento para o desenvolvimento inicial de embriões ou de mudas |
As proteínas têm muitos tamanhos e formas diferentes. Algumas são globulares (quase esféricas) na forma, enquanto outras formam fibras longas e finas. Por exemplo, a proteína hemoglobina que carrega o oxigênio no sangue é uma proteína globular, enquanto o colágeno, encontrado em nossa pele, é uma proteína fibrosa.
A forma de uma proteína é crítica para sua função e, como veremos no próximo artigo, muitos tipos diferentes de pontes químicas podem ser importantes na manutenção desta forma. Mudanças na temperatura e pH, assim como a presença de certos químicos, podem romper a proteína e fazer com que ela perca a funcionalidade, um processo conhecido como desnaturação.
Aminoácidos
Aminoácidos são os monômeros que formam as proteínas. Especificamente, uma proteína é feita de uma ou mais cadeias lineares de aminoácidos, em que cada uma é chamada de polipeptídeo. (Veremos, um pouco mais a frente, de onde vem esse nome). Existem
Os aminoácidos compartilham uma estrutura básica que consiste em um átomo de carbono central, também conhecido como carbono alfa (α), ligado a um grupo amina (
Apesar do aminoácido genérico mostrado acima ser representado com seus grupos, amina e carboxila, neutros para simplificar, este não é o estado real em que um aminoácido geralmente seria encontrado. Num pH fisiológico
Cada aminoácido tem ainda outro átomo ou grupo de átomos ligados ao átomo central, conhecido como grupo R, que determina a identidade do aminoácido. Por exemplo, se o grupo R é um átomo de hidrogênio, o aminoácido é glicina, enquanto se for um grupo metila (
As propriedades da cadeia lateral determinam o comportamento químico do aminoácido (isto é, se ele é considerado ácido, básico, polar ou apolar). Por exemplo, aminoácidos como a valina e a leucina são apolares e hidrofóbicos, enquanto aminoácidos como a serina e a glutamina possuem cadeias laterais hidrofílicas e são polares. Alguns aminoácidos como a lisina e a arginina, têm cadeias laterais positivamente carregadas em pH fisiológico e são considerados aminoácidos básicos. (Às vezes, a histidina também é colocada nesse grupo, embora ela seja desprotonada em pH fisiológico na maior parte do tempo.) Por outro lado, aspartato e glutamato são negativamente carregados em pH fisiológico e são considerados ácidos.
Alguns outros aminoácidos têm grupos R com propriedades especiais, e estes irão provar sua importância quando olharmos para a estrutura de uma proteína:
- A prolina tem um grupo R que está ligado a seu próprio grupo amina, formando uma estrutura anelar. Isso é uma exceção à estrutura típica de um aminoácido, já que ele não tem mais o grupo amina NH
- A cisteína contém um grupo tiol (-SH) e pode formar ligações covalentes com outras cisteínas. Veremos porque isso é importante para a estrutura e função da proteína no artigo sobre arranjos da estrutura proteica
Finalmente, há alguns outros aminoácidos "não canônicos" que são encontrados nas proteínas apenas em certas condições.
Ligações peptídicas
Cada proteína de nossas células consiste de uma ou mais cadeias de polipeptídeos. Cada uma dessas cadeias de polipeptídeos é formada por aminoácidos ligados em uma ordem específica. Um polipeptídeo é como uma palavra longa "soletrada" por letras de aminoácidos
Os aminoácidos de um polipeptídeo são ligados a seus vizinhos por ligações covalentes conhecidas como ligações peptídicas. Cada ligação forma-se numa reação de síntese de desidratação (condensação). Durante a síntese proteica, o grupo carboxila do aminoácido do final da cadeia crescente de polipeptídeos reage com o grupo amina do aminoácido que está entrando, liberando uma molécula de água. A ligação resultante entre os aminoácidos é uma ligação peptídica
Devido à estrutura dos aminoácidos, uma cadeia de polipeptídeos tem direcionalidade, isto é, tem duas pontas quimicamente distintas uma da outra. Numa ponta, o polipeptídeo tem um grupo amina livre, e esta ponta é chamada de terminal amina (ou N-terminal). A outra ponta, que tem um grupo carboxila livre, é conhecida como terminal carboxila (ou C-terminal). O N-terminal fica na esquerda e o C-terminal na direita no pequeno polipeptídeo mostrado acima.
Como a sequência de aminoácidos de um polipeptídeo se transforma em uma estrutura tridimensional de uma proteína madura, funcional? Para saber como ocorrem as interações entre aminoácidos para a proteína chegar à sua forma madura, assista ao vídeo sobre ordenação da estrutura proteica.
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Nessa junção peptidica há formação de tautomerismo??(6 votos)
O Tautomerismo é a única isomeria possível para o Enol (Cetoenólica - Aldeído Enólica).
Na junção pepitídica pode ocorrer o Tautomerismo se o grupo R for (Cetona-enol) ou (aldeido-enol)
OBS: Não existe isomeria de função para o Enol.
Vou verificar se exite mais algo a adicionar a essa resposta e trago ela mais completa - se for possível-.(3 votos)
Aminoácidos essenciais:
Leucina, isoleucina, valina, triptofano, metionina, fenilalanina, treonina e lisina (a histidina é um aminoácido essencial na infância).
Aminoácidos não-essenciais:
Alanina, arginina, ácido aspártico, aspargina, ácido glutâmico, cistina, cisteína, glicina, glutamina, hidroxiprolina, prolina, serina e tirosina.
Aminoácidos semi-essenciais (não produzidos durante a infância):
Arginina, Histidina.(4 votos)
Como absorvemos os aminoácidos após ingerir dos alimentos?(2 votos)
nessa ligação peptídica ocorreu uma produção de proteínas ou ele guarda o material genético da célula ?(2 votos)- como é o metabolismo dos aminoácidos?(1 voto)
- como q eu posso ler esse texto gigantesco?(0 votos)
- leia o texto e marque o que vc achar mais importante, e depois faça um resumo(1 voto)