Introdução aos aminoácidos

RKA4G O DNA ganha muita atenção como o local onde estão guardadas nossas informações genéticas. E ele merece isso. Se nós não tivéssemos o DNA, não teria nenhum jeito de manter a informação que faz de nós nós mesmos e de outros organismos, o que eles são. O DNA tem algumas propriedades, ele pode se replicar. E nós nos aprofundamos nisso em outros vídeos. Então, o DNA produz mais DNA. Nós chamamos isso de replicação. Mas só ser capaz de se replicar por si só não é o suficiente para produzir um organismo. E para produzir um organismo, você, de alguma forma, tem que pegar aquela informação dentro do DNA e depois produzir coisas, como moléculas estruturais, enzimas, moléculas transportadoras e sinalizadores, que realmente façam um trabalho no organismo. E nesse processo, o primeiro passo - e isso é tudo uma revisão do que vimos em outros vídeos - o primeiro passo é ir de DNA para RNA, em particular um RNA mensageiro. Este processo é chamado de transcrição. Nós temos vários detalhes sobre isso em outros vídeos. E depois, esse RNA mensageiro vai para o ribossomo, onde o tRNA pega aminoácidos e forma proteínas, um processo conhecido como tradução. Então, você passa de RNA mensageiro e, depois, em conjunto com tRNA e aminoácidos... Vou escrever aminoácidos em uma cor mais clara, já que esse será o foco do vídeo. Com o tRNA e os aminoácidos, você é capaz de construir proteínas, que são feitas de aminoácidos. E são as proteínas que fazem muito do trabalho do organismo. Proteínas são uma cadeia de aminoácidos e, algumas vezes, um conjunto de várias cadeias de aminoácidos. Então, um exemplo: este é um aminoácido, aqui. Aqui vou desenhar outro aminoácido. E outro aminoácido. Você poderia ir seguindo. Então, baseado nas diferentes propriedades desses diferentes aminoácidos mais como a proteína toma forma e como ela pode interagir com o seu redor, essas proteínas podem ter diferentes tipos de função. Elas podem ser parte do seu sistema imunológico, podem servir como enzimas, podem servir como hormônios sinalizadores, como a insulina. Elas estão envolvidas na contração dos músculos, que é o caso da actina e da miosina. Nós temos um ótimo vídeo sobre isso. E a hemoglobina, no transporte de oxigênio. Então, as proteínas, pelo menos do jeito que meu cérebro pensa sobre isso, fazem muito do trabalho. O DNA contém informação, mas muito do trabalho no organismo é feito em parte pelas proteínas. E como eu acabei de falar, os blocos de construção das proteínas são aminoácidos. Então, vamos focar nisso um pouquinho. Aqui em cima estão exemplos de aminoácidos. Há 20 tipos de aminoácidos comuns. Pode ter alguns a mais, dependendo de qual organismo você escolhe e, teoricamente, poderia haver ainda mais. Mas, na maioria dos sistemas biológicos, há 20 aminoácidos que o DNA codifica e estes são dois deles. Então, nós vemos em ambos. Na verdade, nesses três. Esta é apenas uma forma geral do aminoácido. Nesses três, há um grupamento amina. E este é o porque nós o chamamos de "amino", um "aminoácido". Um grupamento amina, bem aqui. E agora, você pode falar: "Bom, mas ele é chamado de aminoácido. Então, onde está o ácido?" Isso vem do grupamento carboxila, bem aqui. E é por isso que chamamos de "ácido": ele doa prótons. E aí, entre ele e o grupamento amina, nós temos o carbono alfa. E esse carbono alfa tem uma ligação covalente com o grupamento amina, com o grupamento carboxila e uma ligação covalente com o hidrogênio. Agora, aqui é onde você tem a avaliação dos diferentes aminoácidos. Há até algumas variações onde o nitrogênio está, mas na maior parte, a variação entre os aminoácidos é o que esta quarta ligação covalente no carbono alfa faz. Então, você vê na serina. Você tem o que poderíamos chamar de álcool. Você vai ter uma cadeira lateral com função alcoólica. Na valina, bem aqui, você tem uma cadeia lateral de hidrocarboneto. Então, no geral, nós nos referíamos a essas cadeiras laterais como grupo "R". São estes grupos R que desempenham um grande papel na definição e na forma das proteínas, como elas interagem com o meio e o tipo de coisas que elas podem fazer. Vocês podem ver, só por estes exemplos, como essas diferentes cadeias laterais podem se comportar de forma diferente. Então, aqui tem uma cadeia lateral alcoólica. E nós sabemos que o oxigênio é eletronegativo e gosta de pegar elétrons. É extraordinário o quanto de química ou até de biologia você pode deduzir apenas pela eletronegatividade pura. O oxigênio pega elétrons e você terá uma carga negativa parcial. O hidrogênio tem uma eletronegatividade baixa comparada ao oxigênio, então ele perderá seu elétron. E terá uma carga parcialmente positiva. E assim, o grupo tem uma polaridade. Então, ele será hidrofílico: ele irá, em pelo menos parte da molécula, ser capaz de ser atraída ou de interagir com a água. E esta é a comparação que nós temos, bem aqui. Este hidrocarboneto não tem uma polaridade aqui, então ele será hidrofóbico. E quando nós começamos a falar sobre estruturas de proteínas e como essas estruturas são influenciadas por suas cadeias laterais, você pode imaginar que partes da proteína que têm cadeias laterais hidrofóbicas ficarão no interior, do lado de dentro da proteína, se estivermos falando de um meio aquoso. Enquanto as que são mais hidrofílicas irão ficar do lado externo da proteína. Você pode ter algumas cadeias laterais grandes e volumosas que dificultam a compactação ou você pode ter cadeiras laterais pequenas, fáceis de serem compactadas. Esses fatores realmente ajudam a definir a forma da proteína e nós vamos ver isso bem melhor quando discutirmos estruturas. Mas como essas coisas se conectam? Nós vamos entrar em detalhes em outro vídeo. Mas, se você tem uma serina bem aqui e uma valina aqui, elas se conectam pelo que nós chamamos de ligação peptídica. Um peptídeo é um termo para dois ou mais aminoácidos conectados, juntos. Então, esse seria um dipeptídeo: eles podem formar uma ligação peptídica e este seria o menor peptídeo possível. À medida que essa cadeia de polipeptídeos se forma e você adiciona mais e mais aminoácidos a ela, isso será uma proteína ou parte de uma proteína, como aquela dos exemplos dados anteriormente. Agora, a última coisa que gostaria de falar. Esta é a forma como estes aminoácidos foram desenhados, é a forma que você normalmente encontrará em livros e textos. Mas há um pH fisiológico, o pH dentro do seu corpo, que é por volta dos 7, 7,2 a 7,4. E você tem um grupamento carboxila bem aqui, que é provável que perca seu hidrogênio, que fique desprotonado. Você vai ver que a concentração será maior neste grupo desprotonado que protonado. Então, em condições fisiológicas, é mais provável que este grupamento seja, agora, negativo, já que ele perdeu o próton do hidrogênio, mas manteve os elétrons desse hidrogênio. E daí, o grupamento amina, no pH fisiológico, é provável que pegue um próton. O nitrogênio tem um par extra de elétrons e ele pode usá-los para pegar "emprestado" um próton. Então, com o pH fisiológico, você terá uma concentração maior deste grupo com esse próton a mais. Então, o nitrogênio com o próton a mais será uma carga positiva. Algumas vezes, você vai ver esses aminoácidos escritos desta forma. E essa forma é, na verdade, a mais acurada que você vai encontrar em condições fisiológicas. E essas moléculas têm um nome interessante: uma molécula que é neutra, mesmo quando tem carga, é chamada de "zwitterion". "Zwitter", em alemão, significa híbrido e "íon", obviamente, significa que há carga. E isso tem uma carga híbrida. Mesmo com carga nessas terminações, a carga total do aminoácido é neutra.