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Conteúdo principal

Como a tropomiosina e a troponina regulam a contração muscular

Aprenda como a concentração de íons de cálcio ditam se um músculo vai se contrair ou não. Descubra como a miosina II, usando ATP, interage com filamentos de actina para permitir a contração muscular. Aprenda sobre os papéis regulatórios das proteínas tropomiosina e troponina, e sobre o papel crucial desempenhado pelos íons de cálcio na contração e no relaxamento muscular. Este é um olhar profundo para a anatomia e função da célula muscular. Versão original criada por Sal Khan.

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Transcrição de vídeo

RKA4JL - No último vídeo, aprendemos sobre miosina e miosina 2, em especial. Quando pensamos em miosina 2, pensamos em duas cabeças de miosina, e suas caudas que interagem umas com as outras. E como a miosina 2 pode usar ATP para a contração muscular? Podemos também imaginá-las puxando um filamento de actina ou subindo em um filamentos de actina. Começa aderido. A molécula de ATP chega e liga-se nessa miosina 2, o que faz com que ela seja liberada. Em seguida, o ATP é hidrolisado em ADP e um grupo fosfato. Quando isso acontece, esta energia é liberada. A hidrólise do ATP aumenta o estado de energia, isso altera a carga da proteína, que se junta à uma fenda sobre os filamentos de actina. O grupo fosfato sai e é aí que a mudança de conformação nesta proteína é suficiente para que o grupo fosfato gere o potencial de ação para empurrar os filamentos de actina. Poderíamos também imaginar o movimento da miosina. Qualquer que seja a miosina, ela está conectada à esquerda, ou qualquer que seja a actina, está conectada à direita. Vamos falar muito mais sobre o que as está conectando em vídeos no futuro. Agora, algumas perguntas podem surgir na cabeça de vocês. Esse cara faz tanto esforço para enfiar essa coisa, não é? Existe alguma tensão puxando em outra direção, certo? Eu disse que isso é o que acontece no músculo. Portanto, deve haver algum peso ou alguma outra resistência. Então, o que acontece quando isto é liberado? Em uma primeira etapa, quando o ATP ligou-se e isto foi liberado, os filamentos de actina não voltaram para onde estavam antes? Especialmente se houver alguma tensão nele indo nessa direção. A resposta é simples: é que esta não é a única miosina que está agindo sobre essa actina. Temos todas as outras ao longo da cadeia. Talvez tenhamos uma aqui mesmo, talvez tenhamos outra aqui. Essas miosinas trabalham em seus próprios ritmos e em momentos diferentes. Temos tantas dessas que, quando uma delas está livre, outra poderia estar em pleno esforço, e outra poderia estar ocupada. É importante termos essa noção de que, se de repente, uma deixa ir, este filamento de actina vai recuar para onde ele estava. A próxima pergunta que vocês devem estar fazendo é: como eu ligo e desligo essa situação? Temos o comando sobre nossos músculos? O que podemos ligar ou desligar nesse sistema da miosina que desliza sobre a actina? Para entender isso, existem duas outras proteínas que, consequentemente, aparecerão aqui: a tropomiosina e a troponina. Deixe eu escrever aqui: a tropomiosina e agora, em uma cor diferente, a troponina. Eu vou redesenhar a actina. Vou fazer um desenho muito grosseiro dos filamentos de actina. Digamos que estes são os meus filamentos de actina com estes pequenos sulcos. Assim. Olha, que beleza. Na realidade, eles são uma estrutura helicoidal, mas não vamos nos preocupar com isso. O que desenhamos até agora, pelo menos até o último vídeo, foi esta pequena miosina. Podemos vê-la como pé, ou cabeça, ou outra coisa que continua aderindo-se a ela. Baseado onde estão neste ciclo de ATP, as miosinas podem continuar ficando dobradas para cima ou para trás, ou em espiral e vão para o próximo, e se afastam. Agora, sobre esta actina, existe esta proteína chamada tropomiosina. A tropomiosina enrola-se em torno da actina. Então esta aqui é a nossa actina. Esta é uma das duas cabeças da miosina 2. Em seguida, temos nossa tropomiosina enrolada em torno da actina. É um desenho muito grosseiro, mas vocês podem imaginar isto enrolado e vai voltar por trás dela. Então, ele segue assim. E, depois, vai voltar por trás dele. Então, vai assim. A tropomiosina é enrolada na actina, formando longos filamentos que sustentam a forma de hélice da actina. Isto está enrolado nela e é aderido à actina por outra proteína chamada troponina. Digamos que ele está aderido aqui. Isso não é verdade, mas digamos que ele está ligado aqui, e aqui, e aqui, aqui, aqui, e em vários pontos pela troponina. Deixa eu anotar aqui. Troponina e, aqui, tropomiosina. Assim, podemos imaginar a troponina como prolongações na actina. Então, isso determina onde a tropomiosina está. Assim, quando um músculo não está contraindo, desliga a tropomiosina, que bloqueia a miosina para que esta seja capaz de aderir à actina. Esta ainda é uma área que está sendo pesquisada, não é 100% clara ainda. A tropomiosina, ou talvez ambas, bloqueiam a capacidade da miosina de aderir à actina onde ela normalmente se adere, e isto não é capaz de rastrear a actina. Algumas vezes, a miosina une-se à actina, mas ela impede a liberação da actina e atravessa a actina para manter esse processo em andamento. Assim, o mais importante é que esse tipo de tropomiosina bloqueia a cabeça da miosina. Esta é a cabeça da miosina deslizando sobre a actina e bloqueando fisicamente seu sítio de ligação, ou se já estiver ligada, continuando a ser capaz de manter o deslizamento da actina. A tropomiosina está bloqueando a miosina e a única maneira de desbloquear para a troponina é, na verdade, alterar a conformação delas, para que elas alterem, assim, suas formas. E a única maneira para alterarem suas formas é se tivermos uma alta concentração de íons de cálcio. Se tivermos um grupo de íons de cálcio, se tivermos uma concentração suficientemente alta, estes íons de cálcio vão se ligar à troponina e, em seguida, isso altera a conformação da troponina o bastante para alterar a conformação da tropomiosina. Muito bem. Eu vou anotar isso aqui. Assim, a tropomiosina bloqueia, mas quando temos uma alta concentração de íons de cálcio, eles se ligam à troponina. E depois, esses íons de cálcio mudam suas conformações, o que faz mover a tropomiosina, afastando-a. Faz mover a tropomiosina, afastando-a. Assim, quando ela se afasta, temos uma alta concentração de íons de cálcio, ligações com a troponina que movem a tropomiosina afastando-a e, de repente, o que falamos no último vídeo: estes caras podem começar a percorrer a actina ou a empurrar a actina para a direita. Vocês vão visualizá-los. Mas se a concentração de cálcio diminui, este cálcio fica liberado da troponina. Precisaremos ter o suficiente para fazê-la deslizar. Se a concentração se torna realmente baixa, esses caras vão começar a sair, até a troponina retornar para um nível de conformação. Isso faz com que a tropomiosina bloqueie a miosina novamente. Portanto, na verdade eu acho que posso dizer que nada aqui é simples. Isso só foi descoberto, talvez, há 50, 60 anos. E vocês, na verdade, imaginam observar essas coisas ou criar experimentos para definitivamente saber o que está acontecendo. Nada é simples, mas a ideia é simples: sem cálcio, a tropomiosina está bloqueando a capacidade da miosina de aderir onde ela precisa aderir, ou deslizar por cima da actina, ou poder continuar empurrando. Mas se a concentração de cálcio é alta o suficiente, eles irão unir-se à troponina, que empurra para baixo a tropomiosina, que está enrolada na actina. E quando elas mudam suas conformações com os íons de cálcio, eles movem a tropomiosina para fora do caminho, para que a miosina possa fazer o que ela faz. Para que vocês possam imaginar, estamos construindo um jeito para os músculos se contraírem, mas é melhor controlarmos a contração dos músculos. Se temos uma alta concentração de cálcio dentro da célula, o músculo vai contrair. Se tivermos uma baixa concentração de cálcio, aí de repente eles liberam. Vão ser bloqueados e, então, o músculo vai relaxar novamente. Agora, relaxe.