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Hemoglobina

A hemoglobina e o seu papel no sistema circulatório. Versão original criada por Sal Khan.

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Transcrição de vídeo

RKA2MB - Eu já falei muito sobre a importância da hemoglobina nas células vermelhas sanguíneas, então eu pensei em dedicar um vídeo inteiro à hemoglobina, porque é importante saber (e eu vou explicar tudo) sobre como a hemoglobina, ou os glóbulos vermelhos, ou hemácias (dependendo de em que nível você desejar atuar)... eu tenho que usar a palavra "saber" entre aspas... eles não são seres conscientes, mas como "sabem" quando pegar o oxigênio e quando deixá-lo? Então, isso aqui é, na verdade, uma imagem da proteína hemoglobina. Hemoglobina. Ela é composta de quatro cadeias de aminoácidos. Essa aqui é uma delas, essas são as outras duas. Nós não vamos entrar em detalhes sobre isso, mas essas parecem com fitas espiralizadas. Elas são um aglomerado de moléculas e aminoácidos que estão enrolados, como esta aqui. De algum modo, isso descreve sua forma. E em cada um desses grupos, ou dessas cadeias, você tem um grupo heme aqui em verde. Um grupo heme. Ele fica na borda da hemoglobina. Você tem quatro grupos heme, e as globinas são essencialmente o resto dessas estruturas proteicas na cadeia de quatro peptídeos. Esse grupo heme é bastante interessante: é, na verdade, uma estrutura de porfirina. E, se você assistir ao vídeo sobre clorofila, vai lembrar da estrutura da porfirina. E, no centro dela, na clorofila, havia um íon de magnésio; e aqui, no centro da hemoglobina, há um íon de ferro. E este é o lugar onde o oxigênio se liga. Assim, na hemoglobina, você tem quatro locais principais de ligação do oxigênio. Tem lá, talvez aqui um pouco atrás, ali, e ali. Porque é hemoglobina. Oxigênio liga-se muito bem aqui, mas ela tem várias propriedades, e uma a torna realmente boa no transporte de oxigênio, e também na liberação deste quando precisamos de oxigênio livre. Ela apresenta algo chamado ligação cooperativa. E este é apenas o princípio de que, uma vez ligada a uma molécula de oxigênio (digamos que uma molécula de oxigênio liga-se aqui), a hemoglobina muda a forma de tal modo que os outros locais ficam mais prováveis para a ligação do oxigênio. Ela apenas faz isso: uma ligação faz as outras ligações mais prováveis. As outras ligações mais prováveis. Muito bem! E, aí, você diz: "tá, isso é bom! Ela se torna um excelente receptor de oxigênio quando está viajando através dos capilares pulmonares e vai se fundindo a partir dos alvéolos. Torna-se realmente boa em capturar o oxigênio. Mas como essa hemoglobina sabe quando eliminar o oxigênio?". É uma pergunta interessante! Quando eliminar o oxigênio? Ela não tem olhos ou algum tipo de sistema GPS que diz: "ah, esse cara está correndo agora, então ele está gerando muito CO₂ e precisa de muito oxigênio nesses capilares que cercam o quadríceps dele. Eu preciso fornecer oxigênio!". Ele não sabe que está no quadríceps. Como a hemoglobina sabe que deve deixar o oxigênio lá? Existe um subproduto que chamamos de inibição alostérica, que é uma palavra muito extravagante; mas o conceito, bastante simples. Quando você fala sobre qualquer coisa alostérica, é no contexto de enzimas. Você está falando sobre a ideia de que as coisas se ligam em outras partes. "Alo" significa "outras". Assim, você está ligado a outras partes de proteínas ou de enzimas (enzimas são apenas proteínas). Isso afeta a capacidade da proteína, ou da enzima, de fazer o que normalmente faz. A hemoglobina é inibida alostericamente pelo CO₂ e por prótons. O CO₂ pode se ligar a outras partes da hemoglobina, mas eu não sei os locais exatos. Ele altera os prótons. Então, não se esqueça: acidez apenas significa uma alta concentração de prótons. Se estiver em um ambiente ácido, os prótons podem se ligar. Talvez eu faça os prótons cor-de-rosa. Prótons são apenas o hidrogênio sem os elétrons, certo? Então, os prótons vão se ligar a certas partes da proteína, e isso torna mais difícil para eles conservar o oxigênio. Assim, quando você está na presença de muito CO₂, o que torna o ambiente ácido, a hemoglobina vai abandonar o seu oxigênio. E isso só acontece no momento certo para abandonar o oxigênio. Vamos voltar para esse cara correndo. Há muita atividade nessas células aqui, no quadríceps dele. Elas estão liberando muito dióxido de carbono dentro dos capilares. Ele vai das artérias para o interior das veias, e o cara precisa de muito oxigênio, o que se torna um grande momento para a hemoglobina eliminar seu oxigênio. Por isso é muito bom que a hemoglobina seja inibida pelo dióxido de carbono. O CO₂ se junta em certas partes dela. Ela começa soltando seu oxigênio, que é exatamente o oxigênio necessário ao organismo. Agora você está dizendo: "Espere aí! E quanto a esse ambiente ácido? Como isso entra no jogo?" Bom, a maioria do dióxido de carbono é, na verdade, dissociado. Ele realmente dissocia. Vai para o plasma, mas fica transformado em ácido carbônico. Eu vou apenas escrever uma pequena fórmula aqui, tá? Você tem algum CO₂, e você o mistura com água (porque a maioria de nosso sangue, o plasma, é água); você pega algumas moléculas de dióxido de carbono, mistura com água na presença de uma enzima; e você tem o ácido carbônico. Essa enzima está presente nos glóbulos vermelhos. Ela é chamada anidrase carbônica. Vai ocorrer uma reação e, essencialmente, você vai terminar em ácido carbônico. Temos H₂CO₃. É tudo equilibrado. Temos três oxigênios, dois hidrogênios e um carbono. É chamado de ácido carbônico porque ele doa prótons de hidrogênio muito facilmente. Os ácidos são dissociados em sua base conjugada, e os prótons de hidrogênio saem muito facilmente. Então, o ácido carbônico é dissociado muito facilmente. É um ácido, embora eu vá equilibrá-lo logo. Se alguma dessas anotações o confunde ou você quer mais detalhes sobre elas, assista a alguns vídeos de química sobre dissociação do ácido, equilíbrio de reações e tudo isso. Ele pode doar um desses hidrogênios, mas apenas o próton, e mantém o elétron desse hidrogênio. Assim, você fica com o próton de hidrogênio positivo. Você doou um dos hidrogênios, ficando com apenas um hidrogênio. Esse, é na verdade, um íon bicarbonato. Ele apenas doou o próton, manteve o elétron, e então você tem um sinal negativo. Então, a carga tende sempre para o neutro, e essa aqui se torna neutra. Portanto, eu estou em um capilar da perna... e deixe-me ver se eu consigo desenhar isso... digamos que eu esteja no capilar da minha perna... deixe-me usar uma cor neutra... então, esse é um capilar da minha perna. Ampliei apenas uma parte do capilar. Ele está sempre se ramificando, e aqui eu tenho um grupo. Um grupo de células musculares bem aqui, que estão gerando muito dióxido de carbono. Estão gerando muito dióxido de carbono, e precisam de oxigênio. Bom, o que vai acontecer? Eu tenho meus glóbulos vermelhos. Eles são realmente interessantes. Eles têm um diâmetro 25% maior do que os capilares menores, então eles ficam apertados enquanto atravessam os capilares pequenos, o que faz com que muitas pessoas acreditem ajudar a liberar seu conteúdo, e talvez alguns dos oxigênios que eles têm consigo. Você tem um glóbulo vermelho que está entrando aqui; ele está sendo apertado nesse capilar aqui; tem um aglomerado de hemoglobina... e, se eu digo "um aglomerado", é porque cada glóbulo vermelho tem 270 milhões de proteínas hemoglobina. Se você totalizar a hemoglobina no corpo inteiro, é enorme, pois temos de 20 a 30 trilhões de glóbulos vermelhos. E cada um desses 20 a 30 trilhões de hemácias tem 270 milhões de proteínas hemoglobina neles. 270 milhões de proteínas hemoglobinas! Portanto, temos muita hemoglobina. Então, de qualquer maneira, esta aqui foi só uma pequena parte. As hemácias constituem aproximadamente 25% de todas as células do nosso corpo. Temos cerca de mais ou menos 100 trilhões, ou um pouco mais. Eu nunca sentei e contei. Enfim, temos 270 milhões de partículas de hemoglobina em cada hemácia. Isso explica por que as hemácias tiveram que abandonar seus núcleos para criar espaço para todas essas hemoglobinas. Estão carregando oxigênio; então, aqui, estamos lidando com isso. É uma artéria, correto? Está vindo do coração. A hemácia está indo nessa direção e, em seguida, está indo deixar seu oxigênio; e, então, a artéria está indo se transformar em uma veia. Agora, o que acontece é que você tem o CO₂... dióxido de carbono, ou gás carbônico, é a mesma coisa... então, você tem uma alta concentração de CO₂ na célula muscular. Ele, apenas por gradiente de difusão, termina no plasma. Vou fazer isso da mesma cor. Termina no plasma sanguíneo, como aquele. Alguns deles vão se dirigir, através da membrana, para o interior das hemácias. Nos glóbulos vermelhos, você tem a anidrase carbônica, que faz o dióxido de carbono se dissociar, ou se transformar em ácido carbônico, que pode liberar prótons. Os prótons, conforme acabamos de aprender, podem inibir alostericamente a absorção de oxigênio pela hemoglobina. Os prótons começam a se ligar a diferentes partes e, mesmo que o dióxido de carbono não tenha reagido, pode também inibir alostericamente a hemoglobina. Então, ele se liga também em outras partes e altera a forma da proteína hemoglobina apenas o bastante para que ela não possa manter seus oxigênios. E, então, ela os abandona. E, como dissemos que era uma ligação cooperativa, quanto mais oxigênios houver, mais fácil perdê-los. Quando você começa a abandonar o oxigênio, torna-se mais difícil reter os outros. Então, em seguida, todos os oxigênios se soltam. Esse, pelo menos na minha cabeça, é um brilhante mecanismo de soltar o oxigênio apenas onde é necessário. Ele não diz apenas: "eu deixei uma artéria, e agora estou em uma veia... Talvez eu já tenha passado por alguns capilares aqui, e vou voltar por uma veia. Vou liberar meu oxigênio aqui". Porque, então, seria apenas liberar o oxigênio à toa por todo o corpo. Esse sistema, por ser inibido alostericamente pelo dióxido de carbono em um ambiente ácido, permite liberá-lo onde é mais necessário, onde há mais dióxido de carbono, onde a respiração está ocorrendo mais vigorosamente. Então, é um esquema fascinante! E, apenas para ter uma melhor compreensão disso, eu tenho esse pequeno gráfico que mostra o consumo de oxigênio pela hemoglobina, ou como ela pode ser saturada. E você talvez possa ver isso na sua aula de biologia. Enfim, é uma boa coisa para aprender. Então, aqui no eixo "x", ou eixo horizontal, temos a pressão parcial de oxigênio. E, se você assistiu às palestras de química sobre a pressão parcial, sabe que ela apenas significa a frequência com a qual você está sendo colidido pelo oxigênio. A pressão é gerada pelos gases ou moléculas colidindo (não tem que ser gás, mas apenas moléculas colidindo). E a pressão parcial de oxigênio é a quantidade de pressão que é gerada pelas moléculas de oxigênio colidindo. Pode imaginar você indo para a direita: vemos cada vez mais oxigênio ao redor de modo que vai haver cada vez mais colisões pelo oxigênio. Portanto, esse gráfico mostra apenas quanto de oxigênio está em torno e colidindo, certo? E, em seguida, o eixo vertical informa quão saturadas estão suas moléculas de hemoglobina. Esse 100% significaria todos os grupos heme, em todas as moléculas de hemoglobina que estão lado a lado com o oxigênio. Zero significa nenhuma, quando você tem um ambiente com muito pouco oxigênio. Isso é o que realmente mostra a ligação cooperativa. Vamos, então, dizer que lidamos apenas com um ambiente com muito pouco oxigênio. Então, quando um pouco de oxigênio se liga, torna-se cada vez mais provável que outros oxigênios vão se ligar, e é por isso que a inclinação da curva é crescente. Eu não quero entrar em álgebra e cálculo aqui, mas, como pode ver, estamos achatados; e, então, a inclinação aumenta. Então, como nos ligamos a algum oxigênio, torna-se mais provável que a gente se ligue a mais outros. E, em algum momento, torna-se difícil para o oxigênio colidir só aqui dentro da molécula de hemoglobina; mas para isso existem aceleradores por aqui. Agora, se temos um ambiente ácido, que tem muito dióxido de carbono, inibir a hemoglobina alostericamente não vai ser tão bom. Então, em um ambiente ácido, a curva para qualquer nível de pressão parcial de oxigênio, ou qualquer quantidade de oxigênio, vai mostrar menos hemoglobinas ligadas. Vou fazer isso em uma cor diferente. Então, a curva ficaria assim. Curva de saturação vai ser mais ou menos assim. Então, esse é um ambiente ácido. Talvez haja um pouco de CO₂ aqui. Então, a hemoglobina está sendo inibida alostericamente. Alostericamente inibida, de modo que é mais provável abandonar o oxigênio nesse momento. Então, eu não sei... eu não sei o que achou disso, mas eu acho brilhante, porque essa é a maneira mais simples para elas abandonarem o seu oxigênio onde é necessário. Nenhum GPS é necessário, nenhum robô para dizer: "eu estou agora no quadríceps e o cara está correndo, vou liberar meu oxigênio". Ele faz isso naturalmente porque é um ambiente mais ácido, com mais dióxido de carbono. Ela fica inibida, e então o oxigênio fica liberado e pronto para ser usado na respiração.